名称：凝血酶激活纤溶抑制物的研究进展
作者:徐成伟，杜贻萌，王金鹏
出版社:山东大学出版社
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凝血酶激活纤溶抑制物的研究进展内容简介
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凝血酶激活纤溶抑制物的研究进展部分内容
上篇 TAFI的基础研究
第一章TAFI的结构与生物学特性
第一节 发现与命名
1988年，Hendriks等Ⅲ用比色法在血清中发现一种羧基肽酶，由于它的不稳定性，且其对精氨酸的特异性比对赖氨酸强，故被称为不稳定性羧基肽酶。CampbeU和OkadaL从新鲜血清中鉴定出一种易变的羧肽酶，这种酶表现出一种较赖氨酸底物更亲包含精氨酸底物的活性，命名为羧基肽酶原R。1991年，Eaton等从人血浆中分离出“血浆纤溶酶原结合蛋白”，对其进行基因克隆、氨基酸排序，证明该蛋白是血浆羧基肽酶原B。1994年CPU被证明是血浆羧基肽酶B。1995年，Bajzar等利用纤溶酶原一琼脂糖柱层析法从血浆中分离到相对分子质量为60 000的单链糖蛋白，它可以被凝血酶激活，使血凝块的纤溶时间延长，具有抑制纤溶活性的作用，后来证明它与血浆羧基肽酶原B、羧基肽酶原U和羧基肽酶原R为同一物质，属于含金属锌羧基肽酶家族。现在已经统一命名为凝血酶激活的纤溶抑制物。寻找tafi的抑制剂（物）则可为临床上溶栓治疗血栓性血管病开辟新的思路。本册书于2008年9月由山东大学出版社出版发行电子书在线试读《凝血酶激活纤溶抑制物的研究进展》书的作者徐成伟，杜贻萌，王金鹏跟山东大学出版社都为了本书付出了辛勤劳动。
接着血小板又经过复杂的变化产生凝血酶，使邻近血浆中的纤维蛋白原变为纤维蛋白，互相交织的纤维蛋白使血小板凝块与血细胞缠结成血凝块，即血栓。同时血小板的突起伸入纤维蛋白网内，血小板微丝和肌球蛋白的收缩使血凝块收缩，血栓变得更坚实，能更有效地起止血作用，这是二级止血作用。凝血酶激活纤溶抑制物（tafl）是一种新近发现的主要由肝脏分泌的存在于血浆中的单链糖蛋白，其被激活后具有抑制纤维蛋白溶解的作用，被认为是凝血与纤溶系统的调节因子。
人体受物理损伤后，血小板会受到损伤部位激活因素的刺激，出现血小板的聚集，成为血小板凝块，起到初级止血作用。
本书比较系统地介绍了tafi的生物学特性、代谢调节、作用机理以及与心、脑血管病，糖尿病等多种临床常见病的关系，适用于从事血栓性血管病临床诊治的医师，以及从事血栓与止血实验室检测及研究的人员参考。
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